controlan la proteína “culpable del 75% de todos los casos”



Recientemente, investigadores de la Universidad de California en Riverside (UCR), Estados Unidos, han descubierto la modo de detener la ‘MYC’, una proteína sin forma culpable de la mala desarrollo de la mayoría de casos de cáncer en seres humanos. Se comercio de un hallazgo muy relevante, ya que ahora se abre una nueva puerta para tratar los tumores.

La ‘MYC’ no es perjudicial en células sanas, ya que facilita que la información genética se convierta de ADN en ARN y, luego, en proteínas. Sí que es peligrosa en células cancerosas. “Normalmente, la actividad de la ‘MYC’ está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente”, indica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.

Encuentran un péptido capaz de controlar la ‘MYC’

“La ‘MYC’ es menos parecido a un alimento para las células cancerosas y más parecido a un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer”, continúa el hábil, “por eso, la ‘MYC’ es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano”. En el principio de esta investigación, el equipo de científicos de la UCR pensaba que si conseguían disminuir la hiperactividad de esta proteína, podrían brindar una nueva posibilidad para controlar el cáncer.

Enemistar el desafío de controlar la proteína resultó ser una tarea complicada, ya que, a diferencia de la mayoría de las proteínas, la ‘MYC’ carece de estructura. Tal y como señala Xue, “es un cúmulo de aleatoriedad”. Explica que las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se fundamentan en estructuras aceptablemente definidas, y eso no aplica a la ‘MYC’.

Xue es el autor principal de un artículo que fue publicado en el ‘Journal of the American Chemical Society’, el cual detalla que existe un compuesto peptídico diseñado para unirse a ‘MYC’ y suprimir su actividad. El profesor destaca que “los péptidos pueden adoptar diversas formas, figuras y posiciones”. Al doblarlos y conectarlos para formar anillos, limitan su capacidad de encargarse otras formas posibles, reduciendo así su nivel de aleatoriedad. Esto facilita la unión con el objetivo proteico.

El nuevo péptido se une a la ‘MYC’ mediante afinidad submicro-molar, aproximándose en fuerza a la de un anticuerpo. “Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores”, señala el autor del trabajo, “esto lo acerca más a nuestros objetivos de mejora de fármacos”. Cuando el péptido es introducido en la célula, se une a la ‘MYC’, alterando sus propiedades físicas y previniendo que lleve a lengua actividades de transcripción.

“‘MYC’ representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso, adjunto con su impacto directo en varios tipos de cáncer, lo convierte en uno de los objetivos más anhelados para el mejora de fármacos contra el cáncer. Nos entusiasma que ahora esté a nuestro gravedad”, concluye Xue.

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